Le PLP agit comme un coenzyme dans tous les transamination réactions, et dans certains décarboxylation, désamination et de la racémisation réactions des acides aminés.Le groupe aldéhydique du PLP constitue une base de Schiff la tringlerie (aldimine interne) avec le groupement ε-aminé d'un groupe de la lysine spécifique aminotransférase enzyme. Le groupe α-aminés de l'acide aminé substrat déplace l'ε-amino-groupe du site actif
La lysine de résidus dans un processus appelé transaldimination. L'aldimine externe peut perdre un proton, dioxyde de carbone, ou un acide aminé quinoid sidechain pour devenir un intermédiaire, qui à son tour peut agir comme un nucléophile dans plusieurs des cheminements de réaction. Dans la transamination, après la déprotonation de l'intermédiaire quinoid accepte un proton à une position différente de devenir un ketimine. Le résultant est hydrolysé ketimine afin que le groupe amino reste sur le complexe.
En outre, le PLP est utilisé par des aminotransférases (ou transaminases) qui agissent sur les sucres comme perosamine inhabituelle et desosamine.
Dans ces réactions, le PLP réagit avec le glutamate, qui transfère sa alpha-amino-groupe pour le PLP pour faire de pyridoxamine phosphate(PMP). PMP transfère ensuite son azote pour le sucre, de faire un sucre aminé.
Le PLP est également impliqué dans diverses réactions d'élimination de bêta-tels que les réactions effectuées par la sérine déshydratase et le PIB-4-céto-6-deoxymannose-3-déshydratase (froid).
Il est également actif dans la réaction de condensation dans la synthèse de l'hème.
Le PLP joue un rôle dans la conversion de la lévodopa dans , facilite la conversion de l'neurotransmetteur excitateur glutamate neurotransmetteur inhibiteur de la GABA, et permet à SAM pour être décarboxylé en forme propylamine, qui est un précurseur de polyamines.
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