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CatáLogo No.
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BS64537
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El nombre del producto
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PAK1 (phospho-S199) anticuerpo policlonal
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Aplicaciones
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Bm IHC
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Nombre alternativo
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De la serina/treonina proteíNa quinasa pak1;Alfa-PAK;P21-quinasa activada 1;PAK-1;P65-PAK
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Swiss-Prot
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P13153
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El host
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El conejo
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Reactividad
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Derechos, el ratóN, rata
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AplicacióN_all
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Bm:1:500~1:1000:1:50~1 IHC:200
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Producto
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La IgG de conejo, 1mg/ml en PBS con azida de sodio al 0,02%, 50% de glicerol, pH7.2
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La purificacióN&Pureza
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El anticuerpo fue purificado de la afinidad de conejo por cromatografíA de afinidad del antisuero epíTopo inmunóGeno especíFicos utilizando y la pureza es >95% (por SDS-PAGE).
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La estabilidad de almacenamiento&
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La tienda de 4°C a corto plazo.Parte alíCuota y almacenar a -20°C a largo plazo.Evitar los ciclos de congelacióN y descongelacióN.
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La Especificidad
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PAK1 (phospho-S199) Anticuerpo policlonal Detecta Los niveles endóGenos De Pak1 ProteíNa SóLo Cuando Al Ser fosforilada199.
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BiowMW
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~ 61 kDa.
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Nota
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Para el uso de la investigacióN, no para su uso en procedimiento de diagnóStico.
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Vacuna
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Phosphopeptide sintéTicos Derivados De La Pak1 Alrededor de La FosforilacióN De la Serina 199.
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Western blot (WB) anáLisis de pak1 (phospho-S199) Anticuerpo policlonal en la dilucióN 1:500:LaneA el tejido cerebral de ratones lisado
Antecedentes
El p21-quinasa activada (PAK) familia de serina/treonina quinasas participa en varios procesos celulares, incluida la reorganizacióN del citoesqueleto, señAlizacióN MAPK, señAlizacióN de apoptosis, control de la NADPH oxidasa phagocyte factor de crecimiento, y fruto neurite inducida (1,2).Varios mecanismos que inducen PAK actividad han sido reportados.El agarrotamiento de Rac/Cdc42 a la cuna (o dominio PBD) cerca de la terminal amino de PAK causas autophosphorylation y cambios conformacionales en PAK (1).La fosforilacióN de pak1 en Thr423 por el PDK induce la activacióN de pak1 (3).Autophosphorylation varios sitios han sido identificados, como Ser199 y Ser204 de pak1 y ser192 y Ser197 de pak2 (4,5).Debido a que el autophosphorylation sitios estáN ubicados en el dominio de inhibitoria de amino-terminal, se ha formulado la hipóTesis de que la modificacióN de esta regióN impide que la quinasa de volver a la conformacióN inactivo (6).La investigacióN indica que la fosforilacióN en Ser144 de pak1 o Ser139 de pak3 (situado en el inhibidor de quinasas dominio) afecta a la actividad quinasa (7).La fosforilacióN en ser21 de pak1 o Ser20 de pak2 regula vinculante con el adaptador Nck de proteíNas (8).PAK4, PAK5, y pak6 tienen la secuencia de menor similitud con el pak1-3 en la regióN reguladora amino-terminal (9).La fosforilacióN en Ser474 de pak4, un sitio similar a Thr423 de pak1, puede desempeñAr un papel fundamental en la regulacióN de la actividad y funcióN de los pak4 (10).